Конспект уроку: Будова, властивості, роль у життєдіяльності організмів макромолекул: білки. Ферменти. Л.р.№2 Визначення властивостей ферментів

Бесіда з учнями

1. Наведіть приклади функції, які виконує лактоза?

2. Назвіть моносахариди, з яких складається рафіноза?

3. Пригадайте, які живі організми у своїй життєдіяльності використовують хітин?

4. Поясніть, які особливості будови глікогену дають змогу йому ефективно виконувати власну функцію?

5. Поясніть, які особливості будови целюлози дають змогу їй ефективно виконувати власну функцію?

Повідомити учням класу тему і мету уроку.

Білки

Серед всіх речовин органічної природи саме білки займають особливе місце, так як вони становлять основу структури усіх живих систем та виконують цілий ряд важливих функцій.

Рівні просторової організації білків

На даний час відомо 4 рівні просторової організації, чи так звані конформації, білків – це первинний, вторинний, третинний та четвертинний.

Первинний рівень, чи структуру білків визначає послідовність амінокислотних залишків, які з’єднані за допомогою пептидних зв’язків. Первинна структура й визначає властивості і функції тієї або іншої білкової молекули. Досить часто молекула білка в вигляді такого ланцюга не здатна до виконання власного призначення. Для цього вона, як наприклад, має повністю чи частково закрутитися в спіраль, тобто набути уже вторинної структури завдяки наявним водневим зв’язкам. Дані зв’язки виникають між атомами елемента Гідрогену NH-групи одного витка цієї спіралі і Оксигену СО-групи іншого. Хоча дані зв’язки значно слабші ніж пептидні, разом вони утворюють досить міцну структуру.

Третинна структура зумовлена властивістю поліпептидної спіралі закручуватися у грудку, чи глобулу, дякуючи зв’язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну, ще вони називаються дисульфідні зв’язки. Трирвале підтримання третинної структури гарантують гідрофобні, електростатичні і інші звязки, крім цього водневі зв’язки. Гідрофобні звязки –сили тяжіння між неполярними молекулами чи між неполярними ділянками молекул в водному середовищі. Всі гідрофобні залишки амінокислот в водному розчині зближуються, ніби «злипаються», і стабілізують структуру білка. А електростатичні зв’язки формуються між негативно і позитивно зарядженими радикалами, тобто залишками амінокислот.

Четвертинна структура, в свою чергу, виникає в випадку, коли об’єднуються декілька глобул. Так, молекула гемоглобіну побудована із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну. Відповідно від хімічного складу білки рохподіляють на дві групи: прості та складні. Прості, або ще протеїни, складаються тільки із амінокислотних залишків, а от складні, або протеїди, в молекулах містять небілкові компоненти – залишки ортофосфатної і нуклеїнових кислот, ліпідів, вуглеводів, атоми Феруму, Купруму, Цинку і т. п. Складні білки іменують глікопротеїдами (якщо це сполуки із вуглеводами), нуклеопротеїдами (із нуклеїновими кислотами), ліпопротеїдами (коли з ліпідами). Багато білків формують складні комплекси із пігментами, тобто забарвленими В різні кольори органічними сполуками і речовинами.

Властивості білків

Всі функціональні властивості білків викликані їхнім амінокислотним складом та просторовою структурою. За формою їх молекул розрізняють фібрилярні, тобто ниткоподібні, білкиглобулярні або кулясті білки.

Фібрилярні білки нерозчинні вводі і виконують структурну функцію, наприклад, коли кератин входить в склад волосся людини чи шерсті тварин, або ж рухову - це м’язові білки.

Глобулярні білки в більшості випадків водорозчинні і виконують інші функції: зокрема, гемоглобін забезпечує транспортування газів, пепсин викликає розщеплення білків їжі, а імуноглобуліни – захисну. Глобулярні білки, на відміну, менш стійкі. Білок курячих яєць навіть за найменшого підвищення температури досить легко змінює власну структуру.

Одна із головних властивостей білків – це їх здатність змінювати власну структуру та властивості. Такий процес порушення природної структури різних білків, що супроводжується розгортанням білкової молекули, при цьому без зміни її первинної структури, іменують денатурацією. В більшості випадків денатурація необоротна. Однак якщо на початкових стадіях припиняється дія чинників білок може відновити власний початковий стан. Таке явище називають ренатурацією. В живих організмів така оборотна денатурація досить часто пов’язана із виконанням функцій білковими молекулами: передачею до клітини сигналів із навколишнього середовища, забезпеченням рухів, прискоренням біохімічних реакцій і т.п. Необоротний процес руйнування первинної структури білків - це деструкція.

Ферменти і їхні функції

Ферменти - це прості (тобто однокомпонентні) або ж складні (двокомпонентні) білки. Такі складні білки, в відміну від простих, включають ще і небілкову частину в вигляді певних органічних сполук, катіонів чи аніонів.

Білкова частина молекули будь-якого ферменту визначає його унікальність щодо речовин, реакцію з участю яких даний фермент каталізує. Однак активність складних ферментів спостерігається тільки тоді, коли його головна білкова частина сполучається із небілковою. Ферменту каталітичну активність зумовлює не повністю вся його молекула, а тільки її невелика ділянка - це так званий активний центр. Структура його відповідає хімічній будові речовин, що вступають в реакцію. У одній молекулі ферменту може міститися кілька активних центрів.

Всі ферменти прискорюють хід біохімічних процесів в100 -1 000 разів порівняно із тими, що відбуваються в середовищі без їх участі. Дякуючи ферментам енергія, що необхідна для перебігу реакції, дещо менша, ніж без їх участі.

Активність ферментів проявляється тільки за відповідних умов: температури, тиску, кислотності середовища і т п. Ферментативні реакції здійснюються в кілька послідовних етапів. Такі ланцюги взаємопов'язаних ферментативних реакцій визначають нормальний перебіг процесів обміну речовин та перетворення енергії у організмі.

Ферменти та їх активні центри формують нестійкий комплекс із речовинами, що вступають в реакцію. Даний комплекс згодом розпадається із утворенням продуктів реакції. А сам фермент свою структуру та, відповідно, активність, не втрачає й здатний каталізувати слідуючу подібну реакцію.

В клітині багато ферментів зв'язано із плазматичною мембраною чи мембранами окремих органел. Окремі ферменти приймають участь в транспортуванні речовин крізь мембрани.

Лабораторна робота N 2

Вивчення властивостей ферментів

Мета: практично виявити та дослідити різні властивості ферментів та вплив на них різноманітних фізичних факторів.

Обладнання й матеріали: пробірки, невеликі кубики сирої і вареної картоплі, гідроген пероксид з холодильника, гідроген пероксид, що має кімнатну температуру, підручники і зошити.

Хід роботи

В даній роботі властивості всіх ферментів розглядаються на прикладі ферменту пероксидази, який міститься в клітинах картоплі. В випадку контакту пероксидази із гідроген пероксидом проходить розклад пероксиду на воду і кисень, який виділяється в вигляді невеликих пухирців газу.

1. Для початку візьміть 3 пробірки та помістіть в них невеликі кубики картоплі. В перші 2 помістіть кубики сирої картоплі, а в 3-тю — вареної.

2. Після чого залийте 1-шу пробірку розчином гідроген пероксиду, що перед цим знаходився в холодильнику.

3. Уважно спостерігайте виділяються пухирці газу чи ні. Зазначте інтенсивність їхнього виділення.

4. Залийте 2-гу та 3-тю пробірки розчином гідроген пероксиду, що має кімнатну температуру.

5. Уважно спостерігайте, виділяються пухирці газу чи ні. Відзначте інтенсивність їхнього виділення.

6. Зробіть відповідний висновок, в якому зазначте результати спостережень і поясніть, яким чином вплинули низька температура і теплова обробка на роботу ферменту пероксидази.

- прочитати параграф,

- дати відповідь на запитання,

- інше.